Łańcuch polisacharydowy antygenu O łączy się z regionem rdzenia lipidu A na peryplazmatycznej powierzchni błony komórkowej, tworząc kompletną cząsteczkę lipopolisacharydu. Przenoszenie cząsteczek lipopolisacharydu z przestrzeni peryplazmatycznej do błony zewnętrznej, ale mechanizm jego prezentacji w błonie zewnętrznej jest nadal niejasny. Spekuluje się, że można to osiągnąć poprzez „mostek Bayera” w miejscach przyczepu błony wewnętrznej i zewnętrznej.

Waal (Rfal) jest jedynym znanym enzymem związanym z reakcją łącznika. Waal może skutecznie łączyć polimery o dużej względnej masie cząsteczkowej lub oligomery o małej względnej masie cząsteczkowej z regionem rdzenia lipidu A. Podstawową cechą reakcji łączenia jest to, że jest konserwatywna i nie zależy od szlaku syntezy antygenu O. Syntetyzowany przez różne bakterie różnymi sposobami antygen O może być skutecznie łączony i eksprymowany na powierzchni komórki, co jest również podstawą do badań i ekspresji heterologicznego antygenu O szczepu inżynierii genetycznej Escherichia coli K-12.

Pierwszorzędowa struktura Escherichia coli K-12 i Salmonella typhimurium Waal nie ma oczywistego podobieństwa. Chociaż oba zawierają wiele domen transbłonowych, ich profile hydrofobowe są oczywiście podobne, ale ich funkcje nie mogą być komplementarne. Efektywna aktywność każdego enzymu Waal może wymagać koordynacji Waak (tj. Rfak), co wskazuje, że specyficzna modyfikacja struktury rdzenia lub (i) specyficzna interakcja między białkiem Waal i Waak może być wymagana dla aktywności każdego enzymu Waal. Na powierzchni komórki antygen O może istnieć tylko na drodze wiązania z rdzeniem lipidu A (takim jak Salmonella typhimurium) lub na drodze wiązania z rdzeniem lipidu A lub bez niego. Ten ostatni jest reprezentowany przez antygen O z Vibrio cholerae O139. Jest tylko krótki (pojedyncza powtarzająca się jednostka) oligosacharyd związany z rdzeniem, a polisacharyd otoczkowy o dużej względnej masie cząsteczkowej (niepołączony z rdzeniem) zawiera taką samą strukturę powtarzających się jednostek.