LBP (białko wiążące lipopolisacharyd) jest glikoproteiną o względnej masie cząsteczkowej 60 000. Jego struktura białkowa to jednołańcuchowy polipeptyd o względnej masie cząsteczkowej 5000. Ulega reakcji glikozylacji w aparacie Golgiego i wydziela się do krwi po dojrzałość, aby stać się glikoproteiną. LBP nie jest żaroodporny, a jego aktywność jest zwykle stabilna w temperaturze 50 ℃, a około 50% jego aktywności jest tracone między 53 a 56 ℃. Gdy surowicę mysią lub czysty LBP myszy podgrzano do 59 ℃, aktywność została całkowicie utracona. Ludzkie osocze jest wrażliwe na ciepło. Najbardziej powszechna metoda inaktywacji dopełniacza (56 ℃, 30 min) może prowadzić do 70% utraty aktywności biologicznej LBP.

Obecnie wyjaśniono, że sekwencja aminokwasowa ludzkiego białka LBP jest łańcuchem polipeptydowym dojrzałego białka składającym się z peptydu o sekwencji sygnałowej z 25 resztami aminokwasowymi i 452 resztami aminokwasowymi. Istnieją cztery miejsca wiązania cysteiny i pięć miejsc wiązania glikozylacji w łańcuchu polipeptydowym, które znajdują się odpowiednio w miejscach 275-277, 325-327, 330-332361-363 i 369-371 łańcucha polipeptydowego. Struktura białkowa króliczego LBP jest bardzo podobna do ludzkiej. Składa się również z hydrofobowego łańcucha polipeptydowego złożonego z 26 reszt aminokwasowych i białkowego łańcucha polipeptydowego złożonego z 456 reszt aminokwasowych. Jego sekwencja aminokwasowa jest wysoce homologiczna z ludzką, z 69% tej samej sekwencji aminokwasowej; Sekwencja nukleotydów jest spójna w 78%, ale zawiera tylko 2 cysteiny i 3 miejsca wiązania glikozylacji, które znajdują się odpowiednio w miejscach 275-277, 325-327 i 361-363. Chemiczna konformacja przestrzenna LBP jest nadal niejasna, co może być podobne do BPI (białko bakteriobójcze/zwiększające przepuszczalność).