LBP (białko wiążące lipopolisacharyd) ma wysokie powinowactwo do lipidu A w strukturze LPS (lipopolisacharyd), który może rozpoznawać i wiązać LPS, tworząc kompleks LPS-LBP.

Z jednej strony kompleks LBP-LPS może przekazywać LPS do błonowych receptorów molekularnych CD14 (mCD14). Po bliskim fizycznym kontakcie między LPS o określonej konformacji przestrzennej a receptorem Toll-podobnym 4 (TLR4) na monocytach, makrofagach, neutrofilach i innych komórkach, może indukować TLR4 do poddania się dimeryzacji lub polimeryzacji receptora, tworząc kompleks ligand-receptor, aktywując wielokrotną transkrypcję czynniki poprzez kaskadową reakcję enzymatyczną oraz promują ekspresję cytokin, takich jak TNF-a, IL-1, IL-6 oraz mediatorów stanu zapalnego, takich jak chemokina IL-8, wykazuje działanie agonistyczne i może zwiększać adhezję między komórkami, powodując szereg reakcji patologicznych (reakcje zapalne) i reakcji fizjologicznych (reakcje zabijania bakterii i usuwania cząsteczek endotoksyny); Jeśli konformacja chemiczno-przestrzenna LPS nie ma bliskiego fizycznego kontaktu z TLR4, jest to efekt antagonistyczny.

Z drugiej strony, w przypadku komórek bez receptora mCD14, takich jak komórki śródbłonka i komórki nabłonka, konieczna jest aktywacja TLR4 na komórkach śródbłonka i komórkach nabłonka poprzez rozpuszczalny receptor CD14 (sCD14), a sCD14 łączy się z LPS-LBP tworząc sCD14 -LBP-LPS kompleks trójskładnikowy, który może przenosić LPS do mCD14 i komórek śródbłonka. Wywołuje szereg efektów biologicznych (gorączka, reakcja zapalna, DIC itp.) poprzez TLR4. Ponadto komórki miąższowe organizmu, takie jak hepatocyty, mają również receptory mCD14 i TLR4, które są podobne do makrofagów. W przypadku braku CD14 i innych receptorów, LPS może nawet bezpośrednio wiązać TLR4 w celu wytworzenia efektów, ale jego siła jest stosunkowo słaba.

LBP łączy się z endotoksyną, tworząc kompleks LPS-LBP, a następnie łączy się z mCD14 lub sCD14 w celu stymulacji monocytów i komórek śródbłonka naczyń itp., co skutkuje aktywacyjnym efektem endotoksyny, która przynosi organizmowi zarówno korzystne, jak i szkodliwe skutki. Powyższy transport jest odwracalny. W tym procesie LBP działa jako białko nośnikowe do przenoszenia LPS na CD14 i inne receptory. W rzeczywistości LBP działa jak katalizator katalizujący połączenie LPS i CD14: to znaczy N-końcowy region LBP najpierw łączy się z LPS agregatu LPS, aby zdysocjować go na monomery, tworząc kompleks monomer LPS - LBP (podobny do substratu - kompleks enzymatyczny), a następnie łączy się z CD14 przez region C-końcowy LBP, tworząc kompleks LPS-LBP-CD14; Po przeniesieniu LBP odłączył się od kompleksu i uczestniczył w recyklingu jego funkcji transportowej. Innymi słowy, LBP katalizuje połączenie LPS i CD14, działając jako katalizator.